Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w walce z koronawirusem

Polski naukowiec rozpracował enzym ważny w rozgrywce z koronawirusem

Artykuł miesiąca

Polski naukowiec rozpracował enzym pierwszy w akcji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, jakiego sprawianie zapewne stanowić poważne dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.

– Od kilku lat współpracujemy z grupą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał niesamowity wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z pytań tychże potrafią teraz posiadać też chemicy, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata

– Jest zatem dopiero wtedy najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w regionie nauk chemicznych oraz o produktach.

Realizowane przez badaczy z Wrocławia badania stoją się też bazą dla poszukiwań środka na COVID-19.

Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w obecnym wirusie. – To zapewnia mu zostanie. Zahamowanie życia tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.

– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby życie tego enzymu (hamowałby jego pracę – red.), to łatwo zabijamy koronawirusa. To oczywiście z poprzedniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.

– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym tenże był oczywisty, a były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który wybierze do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.

Ekspert wyjaśnia, skąd badacze dokonali ten duży dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, że jest taki ważny. – Od kilku lat współpracujemy z grupą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał niesamowity wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS natomiast jej doskonałego inhibitora. Parę lat później na resztę tego doświadczenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.

– Na wstępu lutego ostatniego roku, jak tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją niezwykle dobrze badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi szczególnie podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą działał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się wynikami z wszelkim światem

Jak uczy, istnieje ostatnie enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektywie P1”). – U ludzi praktycznie nie posiada takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego jeszcze można się spodziewać, że gdyby powstaną leki wielkie w niniejszy enzym, obecne będą one szkodzić wirusowi, a obecnie nie człowiekowi. A więc nazywa, że będą mniej toksyczne.

Publikacja (z owocami z badań) zespołu prof. Drąga jest znowu w trakcie recenzowania, tylko jego świat już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint pracy jest łatwy online. – Zatem istnieje prezent z mojego laboratorium dla ludzi zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I liczy, że w parę dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z wydarzeniami i ofertami współpracy zakładają się światy z dalekich części świata.

– To, co już opublikowaliśmy – to jedyna z najaktualniejszych informacji, jakie można liczyć o tym enzymie. Toż jego cała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z którymi aminokwasami enzym może się tworzyć w kluczowych rolach. – Możemy stwierdzić, lub więc są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy jeszcze zrobić mapę najważniejszego pomieszczenia tego enzymu i wybierać do niego nawet leki, które obecnie dostają się na zbycie – mówi naukowiec.

Dodaje, że z pytań tychże potrafią teraz posiadać też chemicy czy firmy, aby budować nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa.

– Już na celowniku jesteśmy własne białka z ostatniego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo książki jest zapewnij niesamowite – zaznacza prof. Drąg.

Badacze z Wrocławia mogli zbudować swoje doświadczenia tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.

Przygotowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala organizować i zdobywać wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie prezentują w przyrodzie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Pewno ona być do budowania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został teraz w 2019 r. Nagrodą Fundacji na rzecz Nauki Polskiej.

Zobacz również ekg Kołobrzeg

Dodaj komentarz

avatar
  Subscribe  
Powiadom o